home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00110 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.9 KB  |  42 lines
  1. *******************************
  2. * Lipases, serine active site *
  3. *******************************
  4.  
  5. Triglyceride lipases (EC 3.1.1.3) [1]  are  lipolytic  enzymes that hydrolyzes
  6. the ester  bond of  triglycerides.  Lipases are widely distributed in animals,
  7. plants and prokaryotes. In higher vertebrates there are at least three tissue-
  8. specific isozymes: pancreatic, hepatic, and gastric/lingual. These three types
  9. of lipases are  closely related to each other as well as to lipoprotein lipase
  10. (EC 3.1.1.34) [2], which hydrolyzes triglycerides of chylomicrons and very low
  11. density lipoproteins (VLDL).
  12.  
  13. The most conserved region  in  all  these proteins is centered around a serine
  14. residue  which  has  been shown [3] to participate, with an  histidine  and an
  15. aspartic acid residue, to a charge relay system. Such a region is also present
  16. in lipases of prokaryotic origin  and in lecithin-cholesterol  acyltransferase
  17. (EC 2.3.1.43)  (LCAT)  [4],  which   catalyzes  fatty  acid  transfer  between
  18. phosphatidylcholine and cholesterol. We have built a pattern from that region.
  19.  
  20. -Consensus pattern: [LIV]-x-[LIVFY]-[LIVST]-G-[HYWV]-S-x-G-[GSTAC]
  21.                     [S is the active site residue]
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 11.
  24.  
  25. -Note: Drosophila vitellogenins are also related to lipases [5], but they have
  26.  lost their active site serine.
  27.  
  28. -Last update: December 1992 / Pattern and text revised.
  29.  
  30. [ 1] Chapus C., Rovery M., Sarda L., Verger R.
  31.      Biochimie 70:1223-1234(1988).
  32. [ 2] Persson B., Bengtsson-Olivecrona G., Enerback S., Olivecrona T.,
  33.      Joernvall H.
  34.      Eur. J. Biochem. 179:39-45(1989).
  35. [ 3] Blow D.
  36.      Nature 343:694-695(1990).
  37. [ 4] McLean J., Fielding C., Drayna D., Dieplinger H., Baer B., Kohr W.,
  38.      Henzel W., Lawn R.
  39.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83:2335-2339(1986).
  40. [ 5] Baker M.E.
  41.      Biochem. J. 255:1057-1060(1988).
  42.